ביוכימיה/קואופרטיביות

מבוא

מיוגלובין והמוגלובין יכולים להמצא בשתי צורות :

1. אקסי (R-Relaxed) – הצורה הקושרת חמצן.
2. דיאקסי (T) – הצורה בה החמצן לא קשור.

אקסי ודיאקסי בהמוגלובין – קואופרטיביות

ההמוגלובין מאופיין בתכונה יחודית לו שאינה קיימת אצל המיוגלובין ויוצרת את ההבדלים בין שני הנשאים.

קואופרטיביות – היכולת של חלבון לשונות את הזיקה שלו אל הליגנד שלו.כלומר, קישור, או, שחרור הליגנד מלווה בשינוי קונפורמציה (צורה).
בהמוגלובין : קשירת חמצן ע"י קבוצת ההם משפיע על כל המבנה (4 תת יחידות) ומעודדת קישור נוסף של חמצן ולהפך.

קישור חמצן לתת יחידה אחת, מובילה לקישור חמצן בתת יחידה אחרת, וכך חלילה, זאת בעקבות השינוי המרחבי שנוצר לאחר קישור החמצן. כמובן, שהתהליך יכול להיות הפוך מ-R ל-T(במצבים בהם משחרר המיוגלובין את החמצן לשריר).

בגלל מבנה המוגלובין והתכונות שלו, המוגלובין בעל יכולת לקושר יותר מולקולות חמצן או פחמן דו חמצני (תלוי במולקולה שנקשרה) :

• מצב T - המבנה של ההמוגלובין כאשר הוא אינו נושא שום מולקולות חמצן, לא מחומצן (המוגלובין דה-אוקסי). במצב זה זיקתו לחמצן אינה גבוהה במיוחד, אך עם קשירת מולקולת החמצן הראשונה, הוא מתחיל לעבור למצב R וזיקתו לחמצן עולה.
• מצב R - כאשר ההמוגלובין נושא 4 מולקולות חמצן, מחומצן (המוגלובין אוקסי). עם הגיעו לרקמות התאים, התנאים (חומציות גבוהה והימצאותו של ומיוגלובין) מורידים את זיקתו למולקולות החמצן והן מתנתקות ממנו.

אקסי ודיאקסי במיוגלובין

המיוגלובין הוא מבנה שלישוני הבנוי מתת יחידה אחת, כך, שהוא אינו יכול לקיים קואופרטיביות.עם זאת, כיוון שהמיוגלובין אינו עובר קואפרטיביות הוא בעל אפיניות גבוהה יותר לחמצן, לכן, קיים יותר אצל חיות מים.

המיוגלובין קושר פחות חמצנים, אך, נקשר אל החמצן חזק יותר

אפיניות הנשאים

בכל לחץ חמצן, מיוגלובין יותר אפיני (בעל זיקה גבוהה יותר) לחמצן ולכן, מובטח ששרירים יקבלו כמות מספקת של $O_2$

אפיניות גבוהה יותר לחמצן משמש יתרון ביולוגי, בו משחורר חמצן בשרירים ביעילות גבוהה יותר ומאפשר הסדר חמצן קבוע.

• מיוגלובין - עקומה היפרבולית.
• המוגלובין - עקומה סיגמואידית. בעל שתי תכונות : קואופרטיביות ואלוסטריות.